Η νόσος Αλτσχάιμερ είναι η συχνότερη νευροεκφυλιστική νόσος, επηρεάζοντας περίπου 35 εκατομμύρια ανθρώπους παγκοσμίως και προκαλώντας ετήσιο κόστος που υπερβαίνει τα 800 δισεκατομμύρια δολάρια - Ο αριθμός των ανθρώπων που ζουν με τη νόσο αναμένεται να διπλασιαστεί έως το 2050
Επί δεκαετίες, οι ερευνητές έχουν επενδύσει δισεκατομμύρια δολάρια σε θεραπείες για τη νόσο Αλτσχάιμερ, οι οποίες έχουν σχεδιαστεί για να στοχεύουν το αμυλοειδές βήτα, ένα πεπτίδιο που σχηματίζει επιβλαβείς εναποθέσεις στον εγκέφαλο. Ωστόσο, ένας βιοχημικός από το Πανεπιστήμιο της Καλιφόρνιας στη Σάντα Κρουζ πιστεύει ότι οι επιστήμονες ενδέχεται να έχουν παραβλέψει έναν άλλο πιθανό παράγοντα που συμβάλλει στη νόσο: ένα μικρότερο, στενά συγγενικό πεπτίδιο, το οποίο για μεγάλο χρονικό διάστημα θεωρούνταν ακίνδυνο.
Σύμφωνα με δημοσίευμα του Science Daily, σε ένα νέο άρθρο σχολιασμού που δημοσιεύθηκε στο επιστημονικό περιοδικό ChemBioChem, ο καθηγητής του Πανεπιστημίου της Καλιφόρνιας στη Σάντα Κρουζ, Jevgenij Raskatov, αναδεικνύει έρευνες που υποδεικνύουν ότι αυτό το λιγότερο γνωστό πεπτίδιο, με την ονομασία P3, μπορεί να σχηματίζει μικροσκοπικά συσσωματώματα και νηματοειδείς δομές, γνωστές ως ινίδια. Τα στοιχεία υποδηλώνουν επίσης ότι το P3 ενδέχεται να αλληλεπιδρά με το αμυλοειδές βήτα (Aβ), επηρεάζοντας δυνητικά τον τρόπο με τον οποίο αυτό συσσωρεύεται στον εγκέφαλο και τον βαθμό τοξικότητάς του. Τα ευρήματα αυτά εγείρουν το ενδεχόμενο το P3 να συμβάλλει στη βλάβη των νευρικών κυττάρων που σχετίζεται με τη νόσο Αλτσχάιμερ.
«Το πεπτίδιο P3 πιθανότατα δεν είναι ο αθώος παρατηρητής που θεωρούνταν ευρέως μέχρι σήμερα. Απαιτείται ακόμη περισσότερη έρευνα. Ωστόσο, αυτό θα μπορούσε να ανατρέψει τα δεδομένα στην έρευνα για τη νόσο Αλτσχάιμερ», δήλωσε ο Raskatov, το εργαστήριο του οποίου μελετά αμυλοειδή πεπτίδια, με στόχο να εντοπίσει τρόπους πρόληψης των επιβλαβών επιδράσεών τους και ανάπτυξης αποτελεσματικότερων θεραπειών για τη νόσο Αλτσχάιμερ. «Το P3 είναι ένα ξεχωριστό πεπτίδιο που σχηματίζει συσσωματώματα, είναι δυνητικά νευροτοξικό από μόνο του και ενδέχεται να συμβάλλει στη νόσο Αλτσχάιμερ».
Οι θεραπείες για τη νόσο Αλτσχάιμερ έχουν περιορισμένη επιτυχία
Η νόσος Αλτσχάιμερ είναι η συχνότερη νευροεκφυλιστική νόσος, επηρεάζοντας περίπου 35 εκατομμύρια ανθρώπους παγκοσμίως και προκαλώντας ετήσιο κόστος που υπερβαίνει τα 800 δισεκατομμύρια δολάρια. Ο αριθμός των ανθρώπων που ζουν με τη νόσο αναμένεται να διπλασιαστεί έως το 2050.
Παρά τις δεκαετίες εντατικής έρευνας, η ανάπτυξη αποτελεσματικών θεραπειών έχει αποδειχθεί εξαιρετικά δύσκολη. Περισσότερες από 400 κλινικές δοκιμές έχουν εξετάσει πιθανά φάρμακα για τη νόσο Αλτσχάιμερ, με τις περισσότερες να επικεντρώνονται στο αμυλοειδές βήτα. Πολλές από αυτές τις προσπάθειες απέτυχαν, ενώ άλλες απέφεραν μόνο περιορισμένα οφέλη. Ορισμένες θεραπείες έχουν επίσης συνδεθεί με σοβαρές επιπλοκές, συμπεριλαμβανομένων εγκεφαλικών αιμορραγιών και εγκεφαλικών επεισοδίων. Το αμυλοειδές βήτα προέρχεται από μια πολύ μεγαλύτερη πρωτεΐνη, ενσωματωμένη στις κυτταρικές μεμβράνες, η οποία ονομάζεται πρόδρομη πρωτεΐνη του αμυλοειδούς (Amyloid Precursor Protein – APP). Δύο ένζυμα, η β-σεκρετάση και η γ-σεκρετάση, διασπούν διαδοχικά αυτή την πρωτεΐνη, απελευθερώνοντας πεπτίδια αμυλοειδούς βήτα διαφορετικού μήκους.
Οι ερευνητές έχουν επικεντρωθεί ιδιαίτερα σε δύο μορφές, τις Aβ40 και Aβ42, οι οποίες περιέχουν 40 και 42 αμινοξέα, αντίστοιχα. Η Aβ42 έχει προσελκύσει τη μεγαλύτερη προσοχή, επειδή έχει ιδιαίτερα αυξημένη τάση να προσκολλάται σε άλλα μόρια και να σχηματίζει τοξικά συσσωματώματα. Ως αποτέλεσμα, παραμένει εδώ και δεκαετίες κεντρικός στόχος στην ανάπτυξη φαρμάκων για τη νόσο Αλτσχάιμερ. Τα υπάρχοντα φάρμακα, συμπεριλαμβανομένων των αναστολέων της χολινεστεράσης και των ανταγωνιστών των υποδοχέων N-μεθυλο-D-ασπαρτικού οξέος (NMDA), μπορούν να ανακουφίσουν προσωρινά ορισμένα συμπτώματα, αλλά δεν σταματούν την εξέλιξη της νόσου. Πιο πρόσφατα, εγκρίθηκαν θεραπείες με αντισώματα, όπως η Lecanemab και η Donanemab, οι οποίες συμβάλλουν στην απομάκρυνση του αμυλοειδούς βήτα από τον εγκέφαλο.
Ωστόσο, ο Raskatov υποστηρίζει ότι τα οφέλη που έχουν επιτευχθεί μέχρι σήμερα παραμένουν περιορισμένα, γεγονός που υπογραμμίζει την ανάγκη διερεύνησης άλλων βιολογικών διεργασιών που εμπλέκονται στη νόσο Αλτσχάιμερ. «Η πρόοδος υπήρξε εξαιρετικά αργή και η σημερινή κατάσταση της θεραπευτικής αντιμετώπισης της νόσου Αλτσχάιμερ αφήνει πολλά περιθώρια βελτίωσης», δήλωσε. «Χρειαζόμαστε θεμελιωδώς νέες προσεγγίσεις για την αντιμετώπιση του προβλήματος».
Το πεπτίδιο που παραβλέφθηκε και ενδέχεται επίσης να βλάπτει τα εγκεφαλικά κύτταρα
Σε αντίθεση με το αμυλοειδές βήτα, το P3 σχηματίζεται όταν η πρόδρομη πρωτεΐνη του αμυλοειδούς υφίσταται επεξεργασία μέσω μιας διαφορετικής αλληλουχίας μοριακών διασπάσεων. Σε αυτή τη διαδικασία, δρα αρχικά ένα ένζυμο που ονομάζεται α-σεκρετάση και ακολουθεί η γ-σεκρετάση. Ο Raskatov έχει προτείνει να ονομαστεί αυτό το πεπτίδιο «Αμυλοειδές α» (Amyloid α ή Aα), ώστε να διακρίνεται σαφέστερα από το αμυλοειδές βήτα και να αποτυπώνεται η ικανότητά του να σχηματίζει συσσωματώματα.
Για χρόνια, οι επιστήμονες υπέθεταν σε μεγάλο βαθμό ότι το P3 δεν μπορούσε να σχηματίσει αμυλοειδείς εναποθέσεις, δεν ήταν τοξικό για τα κύτταρα και θα παρέμενε διαλυτό στο νερό. Σύμφωνα με αυτή την ερμηνεία, το πεπτίδιο απλώς θα διαλυόταν αντί να συσσωρεύεται στον εγκέφαλο.
Σύμφωνα με τον Raskatov, αυτές οι παραδοχές δεν είχαν επαληθευτεί επαρκώς. Παρ' όλα αυτά, συνέβαλαν στην καθιέρωση της άποψης ότι το P3 ήταν απίθανο να διαδραματίζει σημαντικό ρόλο στη νόσο Αλτσχάιμερ, με αποτέλεσμα να απουσιάζει σε μεγάλο βαθμό από τις ερευνητικές προσπάθειες. Ο Raskatov, ειδικός στη χημεία πεπτιδίων, και οι ερευνητές του εργαστηρίου του αποφάσισαν να εξετάσουν αυτές τις παγιωμένες αντιλήψεις.
Τα τελευταία πέντε χρόνια, η ομάδα έχει δημοσιεύσει τρεις σημαντικές μελέτες που καταδεικνύουν ότι το P3 μπορεί να σχηματίζει αμυλοειδείς εναποθέσεις τουλάχιστον εξίσου εύκολα με το αμυλοειδές βήτα. Μάλιστα, τα πειράματά τους έδειξαν ότι το P3 σχηματίζει αυτά τα συσσωματώματα ταχύτερα. Οι ερευνητές εντόπισαν επίσης στοιχεία που υποδηλώνουν ότι το ίδιο το P3 ενδέχεται να είναι επιβλαβές για τους νευρώνες, αν και η τοξικότητά του φαίνεται να είναι χαμηλότερη από εκείνη του αμυλοειδούς βήτα.
Σύμφωνα με τον Raskatov, μια ανεξάρτητη ερευνητική ομάδα στο Ηνωμένο Βασίλειο επιβεβαίωσε και επέκτεινε τα ευρήματα της ομάδας του. Άλλα εργαστήρια αρχίζουν πλέον να διερευνούν τον τρόπο με τον οποίο αλληλεπιδρούν το P3 και το αμυλοειδές βήτα, μεταξύ άλλων και το κατά πόσο η μεταξύ τους σχέση επηρεάζει τη συσσώρευση και την τοξικότητα αυτών των πεπτιδίων.
Συνολικά, τα αποτελέσματα αμφισβητούν την επί μακρόν διατηρούμενη παραδοχή ότι το P3 είναι βιολογικά ακίνδυνο και άσχετο με τη νόσο Αλτσχάιμερ. Ωστόσο, απαιτείται περαιτέρω έρευνα για να διαπιστωθεί εάν και με ποιον τρόπο συμβάλλει στη νόσο στους ασθενείς.
Αμφισβητώντας δεκαετίες έρευνας για τη νόσο Αλτσχάιμερ
Κατά το μεγαλύτερο μέρος των τελευταίων δεκαετιών, το αμυλοειδές βήτα κυριαρχούσε στις επιστημονικές ερμηνείες της νόσου Αλτσχάιμερ. Ο David Teplow, ομότιμος καθηγητής Νευρολογίας στο Πανεπιστήμιο της Καλιφόρνιας στο Λος Άντζελες (UCLA) και διακεκριμένος ερευνητής της νόσου Αλτσχάιμερ, δήλωσε ότι το συγκεκριμένο πεπτίδιο θεωρείται εδώ και καιρό ένας από τους κεντρικούς παράγοντες που προκαλούν την πάθηση.
Ωστόσο, μια ανεξάρτητη αξιολόγηση της έρευνας του Raskatov οδήγησε τον Teplow στο συμπέρασμα ότι οι επιστήμονες αρχίζουν να επανεξετάζουν αυτή την περιορισμένη εστίαση. «Αυτή η επανεκτίμηση έχει εκτεταμένες συνέπειες τόσο για τη βασική επιστήμη όσο και για την κλινική έρευνα σχετικά με τα αίτια και τη θεραπεία της νόσου Αλτσχάιμερ», δήλωσε ο Teplow, ιδρυτικό μέλος της συντακτικής επιτροπής του Journal of Molecular Neuroscience και του American Journal of Neurodegenerative Disease, καθώς και αρχισυντάκτης του Progress in Molecular Biology and Translational Science.
Ο Raskatov έχει επίσης εντοπίσει ένα ανησυχητικό πρόβλημα, εξετάζοντας τον τρόπο με τον οποίο άλλοι επιστήμονες έχουν ερμηνεύσει τις ανακαλύψεις της ομάδας του. Εντόπισε τουλάχιστον τέσσερις δημοσιεύσεις σε έγκριτα επιστημονικά περιοδικά με αξιολόγηση από ομοτίμους, οι οποίες παρέπεμπαν στην έρευνα του εργαστηρίου του ως απόδειξη ότι το P3 ήταν ακίνδυνο και αδυνατούσε να σχηματίσει αμυλοειδείς εναποθέσεις. Ωστόσο, τα πειράματα της ομάδας του είχαν καταδείξει ακριβώς το αντίθετο. «Αυτό είναι ακριβώς το αντίθετο από όσα έχουμε πράγματι αποδείξει», δήλωσε ο ίδιος . «Εξακολουθούμε να μην γνωρίζουμε πώς μπορεί να προέκυψε αυτού του είδους η μεγάλη σύγχυση. Είναι σαφές ότι έχουμε ακόμη πολλή δουλειά μπροστά μας».
Τα νέα στοιχεία υποδηλώνουν ότι η κατανόηση της νόσου Αλτσχάιμερ ενδέχεται να απαιτεί τη μελέτη και άλλων παραγόντων πέρα από το αμυλοειδές βήτα. Εξετάζοντας το P3 και τις αλληλεπιδράσεις του με άλλα αμυλοειδή πεπτίδια, οι ερευνητές ελπίζουν να αποκτήσουν μια πληρέστερη εικόνα των διεργασιών που προκαλούν βλάβες στα εγκεφαλικά κύτταρα και, ενδεχομένως, να εντοπίσουν νέες κατευθύνσεις για την ανάπτυξη θεραπειών.
www.worldenergynews.gr
Σύμφωνα με δημοσίευμα του Science Daily, σε ένα νέο άρθρο σχολιασμού που δημοσιεύθηκε στο επιστημονικό περιοδικό ChemBioChem, ο καθηγητής του Πανεπιστημίου της Καλιφόρνιας στη Σάντα Κρουζ, Jevgenij Raskatov, αναδεικνύει έρευνες που υποδεικνύουν ότι αυτό το λιγότερο γνωστό πεπτίδιο, με την ονομασία P3, μπορεί να σχηματίζει μικροσκοπικά συσσωματώματα και νηματοειδείς δομές, γνωστές ως ινίδια. Τα στοιχεία υποδηλώνουν επίσης ότι το P3 ενδέχεται να αλληλεπιδρά με το αμυλοειδές βήτα (Aβ), επηρεάζοντας δυνητικά τον τρόπο με τον οποίο αυτό συσσωρεύεται στον εγκέφαλο και τον βαθμό τοξικότητάς του. Τα ευρήματα αυτά εγείρουν το ενδεχόμενο το P3 να συμβάλλει στη βλάβη των νευρικών κυττάρων που σχετίζεται με τη νόσο Αλτσχάιμερ.
«Το πεπτίδιο P3 πιθανότατα δεν είναι ο αθώος παρατηρητής που θεωρούνταν ευρέως μέχρι σήμερα. Απαιτείται ακόμη περισσότερη έρευνα. Ωστόσο, αυτό θα μπορούσε να ανατρέψει τα δεδομένα στην έρευνα για τη νόσο Αλτσχάιμερ», δήλωσε ο Raskatov, το εργαστήριο του οποίου μελετά αμυλοειδή πεπτίδια, με στόχο να εντοπίσει τρόπους πρόληψης των επιβλαβών επιδράσεών τους και ανάπτυξης αποτελεσματικότερων θεραπειών για τη νόσο Αλτσχάιμερ. «Το P3 είναι ένα ξεχωριστό πεπτίδιο που σχηματίζει συσσωματώματα, είναι δυνητικά νευροτοξικό από μόνο του και ενδέχεται να συμβάλλει στη νόσο Αλτσχάιμερ».
Οι θεραπείες για τη νόσο Αλτσχάιμερ έχουν περιορισμένη επιτυχία
Η νόσος Αλτσχάιμερ είναι η συχνότερη νευροεκφυλιστική νόσος, επηρεάζοντας περίπου 35 εκατομμύρια ανθρώπους παγκοσμίως και προκαλώντας ετήσιο κόστος που υπερβαίνει τα 800 δισεκατομμύρια δολάρια. Ο αριθμός των ανθρώπων που ζουν με τη νόσο αναμένεται να διπλασιαστεί έως το 2050.
Παρά τις δεκαετίες εντατικής έρευνας, η ανάπτυξη αποτελεσματικών θεραπειών έχει αποδειχθεί εξαιρετικά δύσκολη. Περισσότερες από 400 κλινικές δοκιμές έχουν εξετάσει πιθανά φάρμακα για τη νόσο Αλτσχάιμερ, με τις περισσότερες να επικεντρώνονται στο αμυλοειδές βήτα. Πολλές από αυτές τις προσπάθειες απέτυχαν, ενώ άλλες απέφεραν μόνο περιορισμένα οφέλη. Ορισμένες θεραπείες έχουν επίσης συνδεθεί με σοβαρές επιπλοκές, συμπεριλαμβανομένων εγκεφαλικών αιμορραγιών και εγκεφαλικών επεισοδίων. Το αμυλοειδές βήτα προέρχεται από μια πολύ μεγαλύτερη πρωτεΐνη, ενσωματωμένη στις κυτταρικές μεμβράνες, η οποία ονομάζεται πρόδρομη πρωτεΐνη του αμυλοειδούς (Amyloid Precursor Protein – APP). Δύο ένζυμα, η β-σεκρετάση και η γ-σεκρετάση, διασπούν διαδοχικά αυτή την πρωτεΐνη, απελευθερώνοντας πεπτίδια αμυλοειδούς βήτα διαφορετικού μήκους.
Οι ερευνητές έχουν επικεντρωθεί ιδιαίτερα σε δύο μορφές, τις Aβ40 και Aβ42, οι οποίες περιέχουν 40 και 42 αμινοξέα, αντίστοιχα. Η Aβ42 έχει προσελκύσει τη μεγαλύτερη προσοχή, επειδή έχει ιδιαίτερα αυξημένη τάση να προσκολλάται σε άλλα μόρια και να σχηματίζει τοξικά συσσωματώματα. Ως αποτέλεσμα, παραμένει εδώ και δεκαετίες κεντρικός στόχος στην ανάπτυξη φαρμάκων για τη νόσο Αλτσχάιμερ. Τα υπάρχοντα φάρμακα, συμπεριλαμβανομένων των αναστολέων της χολινεστεράσης και των ανταγωνιστών των υποδοχέων N-μεθυλο-D-ασπαρτικού οξέος (NMDA), μπορούν να ανακουφίσουν προσωρινά ορισμένα συμπτώματα, αλλά δεν σταματούν την εξέλιξη της νόσου. Πιο πρόσφατα, εγκρίθηκαν θεραπείες με αντισώματα, όπως η Lecanemab και η Donanemab, οι οποίες συμβάλλουν στην απομάκρυνση του αμυλοειδούς βήτα από τον εγκέφαλο.
Ωστόσο, ο Raskatov υποστηρίζει ότι τα οφέλη που έχουν επιτευχθεί μέχρι σήμερα παραμένουν περιορισμένα, γεγονός που υπογραμμίζει την ανάγκη διερεύνησης άλλων βιολογικών διεργασιών που εμπλέκονται στη νόσο Αλτσχάιμερ. «Η πρόοδος υπήρξε εξαιρετικά αργή και η σημερινή κατάσταση της θεραπευτικής αντιμετώπισης της νόσου Αλτσχάιμερ αφήνει πολλά περιθώρια βελτίωσης», δήλωσε. «Χρειαζόμαστε θεμελιωδώς νέες προσεγγίσεις για την αντιμετώπιση του προβλήματος».
Το πεπτίδιο που παραβλέφθηκε και ενδέχεται επίσης να βλάπτει τα εγκεφαλικά κύτταρα
Σε αντίθεση με το αμυλοειδές βήτα, το P3 σχηματίζεται όταν η πρόδρομη πρωτεΐνη του αμυλοειδούς υφίσταται επεξεργασία μέσω μιας διαφορετικής αλληλουχίας μοριακών διασπάσεων. Σε αυτή τη διαδικασία, δρα αρχικά ένα ένζυμο που ονομάζεται α-σεκρετάση και ακολουθεί η γ-σεκρετάση. Ο Raskatov έχει προτείνει να ονομαστεί αυτό το πεπτίδιο «Αμυλοειδές α» (Amyloid α ή Aα), ώστε να διακρίνεται σαφέστερα από το αμυλοειδές βήτα και να αποτυπώνεται η ικανότητά του να σχηματίζει συσσωματώματα.
Για χρόνια, οι επιστήμονες υπέθεταν σε μεγάλο βαθμό ότι το P3 δεν μπορούσε να σχηματίσει αμυλοειδείς εναποθέσεις, δεν ήταν τοξικό για τα κύτταρα και θα παρέμενε διαλυτό στο νερό. Σύμφωνα με αυτή την ερμηνεία, το πεπτίδιο απλώς θα διαλυόταν αντί να συσσωρεύεται στον εγκέφαλο.
Σύμφωνα με τον Raskatov, αυτές οι παραδοχές δεν είχαν επαληθευτεί επαρκώς. Παρ' όλα αυτά, συνέβαλαν στην καθιέρωση της άποψης ότι το P3 ήταν απίθανο να διαδραματίζει σημαντικό ρόλο στη νόσο Αλτσχάιμερ, με αποτέλεσμα να απουσιάζει σε μεγάλο βαθμό από τις ερευνητικές προσπάθειες. Ο Raskatov, ειδικός στη χημεία πεπτιδίων, και οι ερευνητές του εργαστηρίου του αποφάσισαν να εξετάσουν αυτές τις παγιωμένες αντιλήψεις.
Τα τελευταία πέντε χρόνια, η ομάδα έχει δημοσιεύσει τρεις σημαντικές μελέτες που καταδεικνύουν ότι το P3 μπορεί να σχηματίζει αμυλοειδείς εναποθέσεις τουλάχιστον εξίσου εύκολα με το αμυλοειδές βήτα. Μάλιστα, τα πειράματά τους έδειξαν ότι το P3 σχηματίζει αυτά τα συσσωματώματα ταχύτερα. Οι ερευνητές εντόπισαν επίσης στοιχεία που υποδηλώνουν ότι το ίδιο το P3 ενδέχεται να είναι επιβλαβές για τους νευρώνες, αν και η τοξικότητά του φαίνεται να είναι χαμηλότερη από εκείνη του αμυλοειδούς βήτα.
Σύμφωνα με τον Raskatov, μια ανεξάρτητη ερευνητική ομάδα στο Ηνωμένο Βασίλειο επιβεβαίωσε και επέκτεινε τα ευρήματα της ομάδας του. Άλλα εργαστήρια αρχίζουν πλέον να διερευνούν τον τρόπο με τον οποίο αλληλεπιδρούν το P3 και το αμυλοειδές βήτα, μεταξύ άλλων και το κατά πόσο η μεταξύ τους σχέση επηρεάζει τη συσσώρευση και την τοξικότητα αυτών των πεπτιδίων.
Συνολικά, τα αποτελέσματα αμφισβητούν την επί μακρόν διατηρούμενη παραδοχή ότι το P3 είναι βιολογικά ακίνδυνο και άσχετο με τη νόσο Αλτσχάιμερ. Ωστόσο, απαιτείται περαιτέρω έρευνα για να διαπιστωθεί εάν και με ποιον τρόπο συμβάλλει στη νόσο στους ασθενείς.
Αμφισβητώντας δεκαετίες έρευνας για τη νόσο Αλτσχάιμερ
Κατά το μεγαλύτερο μέρος των τελευταίων δεκαετιών, το αμυλοειδές βήτα κυριαρχούσε στις επιστημονικές ερμηνείες της νόσου Αλτσχάιμερ. Ο David Teplow, ομότιμος καθηγητής Νευρολογίας στο Πανεπιστήμιο της Καλιφόρνιας στο Λος Άντζελες (UCLA) και διακεκριμένος ερευνητής της νόσου Αλτσχάιμερ, δήλωσε ότι το συγκεκριμένο πεπτίδιο θεωρείται εδώ και καιρό ένας από τους κεντρικούς παράγοντες που προκαλούν την πάθηση.
Ωστόσο, μια ανεξάρτητη αξιολόγηση της έρευνας του Raskatov οδήγησε τον Teplow στο συμπέρασμα ότι οι επιστήμονες αρχίζουν να επανεξετάζουν αυτή την περιορισμένη εστίαση. «Αυτή η επανεκτίμηση έχει εκτεταμένες συνέπειες τόσο για τη βασική επιστήμη όσο και για την κλινική έρευνα σχετικά με τα αίτια και τη θεραπεία της νόσου Αλτσχάιμερ», δήλωσε ο Teplow, ιδρυτικό μέλος της συντακτικής επιτροπής του Journal of Molecular Neuroscience και του American Journal of Neurodegenerative Disease, καθώς και αρχισυντάκτης του Progress in Molecular Biology and Translational Science.
Ο Raskatov έχει επίσης εντοπίσει ένα ανησυχητικό πρόβλημα, εξετάζοντας τον τρόπο με τον οποίο άλλοι επιστήμονες έχουν ερμηνεύσει τις ανακαλύψεις της ομάδας του. Εντόπισε τουλάχιστον τέσσερις δημοσιεύσεις σε έγκριτα επιστημονικά περιοδικά με αξιολόγηση από ομοτίμους, οι οποίες παρέπεμπαν στην έρευνα του εργαστηρίου του ως απόδειξη ότι το P3 ήταν ακίνδυνο και αδυνατούσε να σχηματίσει αμυλοειδείς εναποθέσεις. Ωστόσο, τα πειράματα της ομάδας του είχαν καταδείξει ακριβώς το αντίθετο. «Αυτό είναι ακριβώς το αντίθετο από όσα έχουμε πράγματι αποδείξει», δήλωσε ο ίδιος . «Εξακολουθούμε να μην γνωρίζουμε πώς μπορεί να προέκυψε αυτού του είδους η μεγάλη σύγχυση. Είναι σαφές ότι έχουμε ακόμη πολλή δουλειά μπροστά μας».
Τα νέα στοιχεία υποδηλώνουν ότι η κατανόηση της νόσου Αλτσχάιμερ ενδέχεται να απαιτεί τη μελέτη και άλλων παραγόντων πέρα από το αμυλοειδές βήτα. Εξετάζοντας το P3 και τις αλληλεπιδράσεις του με άλλα αμυλοειδή πεπτίδια, οι ερευνητές ελπίζουν να αποκτήσουν μια πληρέστερη εικόνα των διεργασιών που προκαλούν βλάβες στα εγκεφαλικά κύτταρα και, ενδεχομένως, να εντοπίσουν νέες κατευθύνσεις για την ανάπτυξη θεραπειών.
www.worldenergynews.gr
